Biochemie 3. Sem at Hochschule Weihenstephan-Triesdorf

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Vor- und Nachteile:

Edman-Abbau

Elektronensprayionisierungsmassenspektrometrie (ESIM)

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Was wissen Sie über die Struktur (Primär, Sekundär, Tertiär, Quartär und Cofaktor) von Hämoglobin?

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Beschreiben Sie eine Blutkrankheit, die auf eine Mutation des Hämoglobins beruht unter Benennung der Mutation und strukturellen Konsequenz.

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Beinahe alle sezernierten und membranständigen Proteine eukaryotischer Zellen liegen glykosyliert vor.

a) Nenne die Typen der glykosidischen Bindungen

b) Beschreibe die Glykosilierungsposition und die Struktur der Kohlenhydratreste

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Erythropoetin (EPO) ist ein humanes Glykohormon, welches entscheidend an der Bildung von roten Blutkörperchen beteiligt ist. Rekombinantes EPO wird breit als Therapeutikum z. B. bei Anämien eingesetzt. 

Was ist eine der großen Herausforderungen bei der biotechnologischen Herstellung von EPO?

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Welche Hilfestellungen können Enzyme für das Substrat leisten zum erleichterten Auffinden des aktiven Zentrums?

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Welche Funktion erfüllen die drei Aminosäuren His, Ser und Asp bei der Spaltung eines Proteins durch eine sogenannte Serinprotease wie z. B. Chymotrypsin?

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Die Alkoholdehydrogenase zeigt KM-Werte für die folgenden drei Moleküle:

KM(Ethanol) = 2,1 * 10^-2 M

KM(Methanol) = 1,3 * 10^-1 M

KM(Isopropanol) = 1,4 * 10^-1 M


a) Was bedeutet KM?

b) Welche Schlüsse ziehen Sie aus den Werten?

c) Welche therapeutischen Konsequenzen ergeben sich hieraus bei einer Methanolvergiftung?

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Nenne alle Proteinklassen

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Strukturen eines Proteins

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Wie läuft ein ELISA ab? 

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Beschreibe die BRADFORD-Methode

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Biochemie 3. Sem

Vor- und Nachteile:

Edman-Abbau

Elektronensprayionisierungsmassenspektrometrie (ESIM)

Edman-Abbau:

  • Hohe Kosten
  • Zeitaufwenidig
  • Nur kleine Anzahl an Zyklen möglich, da z. B. Überbleibsel von vorherigen PTH-AS die Lösung verunreinigen


Elektronenspray:

  • schnell
  • geringere Kosten
  • empfindlich gegenüber Verunreinigungen

Biochemie 3. Sem

Was wissen Sie über die Struktur (Primär, Sekundär, Tertiär, Quartär und Cofaktor) von Hämoglobin?

Cofaktor: Häm -> bindet Sauerstoff


Primärstruktur: AS-Sequenz innerhalb der Kette des Proteins


Sekundärstruktur: weitestgehend als Helixstruktur


Tertiärstruktur: Dreidimensionale Struktur des gesamten Polypeptids. Entsteht durch Verwindung der Sekundärstruktur


Quartärstruktur: 4 Untereinheiten

-> zwei alpha- und zwei beta-Ketten

-> liegt als Paar von alpha-beta-Dimeren vor

Biochemie 3. Sem

Beschreiben Sie eine Blutkrankheit, die auf eine Mutation des Hämoglobins beruht unter Benennung der Mutation und strukturellen Konsequenz.

Sichelzellenanämie

-> rote Blutkörperchen hat Sichelform

-> Hämoglobinmoleküle bilden große fibröse Aggregate 

=> Folge: Durchblutungsstörungen, Anämie, erhöhtes Risiko für Schlaganfälle


Mutation:

  • Substitution Glutamatrest durch Valin des beta-Globins an Position 6
  • mutierte Form wird als Sichelzellhämoglobin bezeichnet

Konsequenz:

  • Aggregation von Hämoglobin durch Wechselwirkungen von Val6 an beta-Kette und einer durch Phe85 und Val88 gebildeten hydrophoben Stelle an beta-Kette

Biochemie 3. Sem

Beinahe alle sezernierten und membranständigen Proteine eukaryotischer Zellen liegen glykosyliert vor.

a) Nenne die Typen der glykosidischen Bindungen

b) Beschreibe die Glykosilierungsposition und die Struktur der Kohlenhydratreste

a)

N-verknüpfte Oligosaccharide

O-verknüpfte Oiligosaccharide


b)

N: beta-glykosidisch an Amid-Stickstoffatom eines Asn-Restes in der Proteinsequenz Asn-X-Ser oder Asn-X-Thr gebunden, wobei X jede AS außer Prolin oder Asp sein kann

O: Position an OH-Gruppe einer Ser oder Thr wird allein durch Sekundärstruktur oder Tertiärstruktur bestimmt

Biochemie 3. Sem

Erythropoetin (EPO) ist ein humanes Glykohormon, welches entscheidend an der Bildung von roten Blutkörperchen beteiligt ist. Rekombinantes EPO wird breit als Therapeutikum z. B. bei Anämien eingesetzt. 

Was ist eine der großen Herausforderungen bei der biotechnologischen Herstellung von EPO?

Rekombiniertes EPO kann erhöhte Immunantworten auslösen.


https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1469332

Biochemie 3. Sem

Welche Hilfestellungen können Enzyme für das Substrat leisten zum erleichterten Auffinden des aktiven Zentrums?

  1. trichterförmige Erweiterung des aktiven Zentrums
  2. elektrostatische Steuerung des Substrats zum aktiven Zentrum
  3. Gleiten des Substrats über die Enzymoberfläche

Biochemie 3. Sem

Welche Funktion erfüllen die drei Aminosäuren His, Ser und Asp bei der Spaltung eines Proteins durch eine sogenannte Serinprotease wie z. B. Chymotrypsin?

  • katalytische Triade
  • Peptidsubstrat bindet an Serin
  • Umlagerung zu einem tetraedrischen Zwischenprodukt
  • Peptidbdg wird gespalten, eine Peptidylkette wird freigesetzt, die andere verbleibt am Enzym und bildet Acyl-Enzym
  • Wasser lagert sich an und setzt zweite Peptidylkette frei

Biochemie 3. Sem

Die Alkoholdehydrogenase zeigt KM-Werte für die folgenden drei Moleküle:

KM(Ethanol) = 2,1 * 10^-2 M

KM(Methanol) = 1,3 * 10^-1 M

KM(Isopropanol) = 1,4 * 10^-1 M


a) Was bedeutet KM?

b) Welche Schlüsse ziehen Sie aus den Werten?

c) Welche therapeutischen Konsequenzen ergeben sich hieraus bei einer Methanolvergiftung?

a) Michaelis-Konstante -> gibt Substratkonz. an , bei der die halbe Maximalumsatzgeschwindigkeit des Enzyms erreicht ist (d.h. genau die Hälfte der Enzyme sind in einem Enzym-Substrat-Komplex gebunden)

b) Je kleiner der KM-Wert, desto größer die Affinität des Substrats zum Enzym.

Ethanol hat kleinsten Wert -> Affinität am größten => Ethanol wird zuerst von ADH umgesetzt, dann Methanol, dann Isopropanol

c)

  • Patienten wird Ethanol verabreicht, um Methanolabbau zu unterbinden -> Methanol kann abgeatmet werden
  • Abbauprodukt von Methanol ist Formaldehyd, welches giftig ist

Biochemie 3. Sem

Nenne alle Proteinklassen

  • Stützproteine
  • Kontraktile Proteine
  • Speicherproteine
  • Signalproteine
  • Schutzproteine
  • Transportproteine
  • Enzyme

Biochemie 3. Sem

Strukturen eines Proteins

  1. Primärstruktur
  2. Sekundärstruktur
  3. Tertiärstruktur
  4. Quartärstruktur

Biochemie 3. Sem

Wie läuft ein ELISA ab? 

  1. Antikörper gegen das zu untersuchende Protein wird auf eine inerte Fläche immobilisiert
  2. Die zu untersuchende Lösung wird zu der AK-Fläche gegeben -> AK bindet an Protein
  3. Waschung -> andere Proteine werden entfernt
  4. Protein-AK-Komplex reagiert mit 2. proteinspezifischem AK, an dem ein Enzym befestigt ist
  5. Bindung des AK-Enzym-Komplexes wird durch Substratumsetzungsmenge gemessen


Biochemie 3. Sem

Beschreibe die BRADFORD-Methode

  1. Coomassie-Farbstoff wird in H3PO4 gelöst
  2. Bindung des Farbstoffs an Proteine über elektrostatische Bindung an basische AS, schwache hydrophobe WW mit Tyr, Trp, Phe, oder schwache VdW-Kräfte
  3. Farbänderung: rotbraun -> blau

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