Organische Chemie Birringer at Hochschule Fulda | Flashcards & Summaries

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Lernmaterialien für Organische Chemie Birringer an der Hochschule Fulda

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TESTE DEIN WISSEN

Wie werden Aminosäuren eingeteilt ?

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TESTE DEIN WISSEN


Neutrale AS: Glycin, Alanin
Verzweigtkettige AS: Valin, Leucin, Isoleucin 

Hydroxy-AS: Serin, Threonin
Schwefelhaltige AS: Cystein, Methionin 

Aromatische AS: Phenylalanin, Tryosin, Trypotphan

 Heterocyclische AS: Prolin, Hydroxyprolin, Histidin 

Saure AS: Asparaginsäure, Glutaminsäure

 Basische AS: Lysin, Arginin


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TESTE DEIN WISSEN

Welche Aminosäuren sind essentiell ?


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TESTE DEIN WISSEN


Valin, Leucin, Isoleucin, Lysin,
Threonin,
Methionin, Phenylalanin, Tryptophan


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Durch welche Faktoren kann die Denaturierung beeinflusst werden ?

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Die Denaturierung kann durch alle Einflüsse verursacht werden, die Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen oder hydrophobe Bindungen lösen.


Irreversible Denaturierungen werden durch organische Lösungsmittel, durch Harnstoff und Guanidinlösungen ausgelöst
Stark denaturierend wirken auch extreme Kälte und v.a. Hitze
Grundsätzlich sind Proteine umso hitzeempfindlicher je höher ihr Molekulargewicht und je mehr elektrische Ladungen sie tragen


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Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

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Sphäroproteine
Globuläre Eiweisse
Kugelförmige Tertiärstruktur, z. Bsp. Serumalbumin und –globulin

Skleroproteine
Besitzen Faserstruktur, Aufbau von Gerüstsubstanz Wasserunlöslich, z. Bsp. Kreatin, Kollagen

Proteide
Zusammengesetzte Eiweiße
Lipoproteide, Metalloproteide, Phosphoproteide, Nucleoproteide


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Welche Eigenschaft haben Aminosäuren ?

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Als Feststoffe und in neutralen wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren als Zwitterionen vor  --> 

Aminogruppe protoniert 

Carboxygruppe ist deprotoniert. 

Diese Eigenschaft führt zu der in der Regel guten Löslichkeit von Aminosäuren in Wasser.


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Was ist eine Denaturierung ?

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Reversible oder irreversible  Änderung der nativen Konfirmation des Proteins



Sie führt bei Enzymen und Proteohormonen zum Verlust der biologischen Eigenschaft.


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Was ist der Unterschied zwischen einer Peptid- und einer Amidbindung ?

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TESTE DEIN WISSEN

Jede Peptidbindung ist eine Amidbindung, jedoch ist nicht jede Amidbindung eine Peptidbindung  

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Welche Aminosäuren sind besonders empfindlich für die Denaturierung ? 

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Erhitzt man Proteine auf höhere Temperaturen, etwa 120°C, wie bei der Hitzesterilisierung, so werden auch chemische Veränderungen deutlich
Besonders empfindlich sind die schwefelhaltigen Aminosäuren
Sehr starken Abbau erleidet die essentielle Aminosäure Lysin, deren Aminogruppe in ε-Stellung aus dem Proteinverband herausragt und von reduzierenden Zuckern und N-Glykosid-Bildung mit anschließender Amadori-Umlagerung angegriffen wird. Auf diese Weise wird beim Erhitzen von Milch oder Milchpulver ein Teil des Lysins aus dem Casein an Milchzuckergebunden

Die entstanden Verbindung ist für die Verdauung nicht mehr verfügbar und die biologische Wertigkeit des Eiweiß wird gemindert


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Wie entsteht die Maillard-Reaktion ?

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Entsteht durch das Erhitzen eines Gemisches von D-Glucose und Glycin (reduzierenden Zucker und Aminosäure); in deren Verlauf entsteht unter CO2-Abspaltung ein brauner Niederschlag, bei dem die  charakteristischen Aromastoffen freigesetzt werden.



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Bei welchen LM findet eine Maillard Reaktion statt ?

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Beim Braten von Fleisch, Backen von Brot und, Rösten von Kaffee


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Nenne die Enzymklassen 

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Transferasen 

Synthasen ,Syntheasen

Oxioreduktasen 

Lyasen 

Ligasen 

Isomerasen 

Hydrolyasen

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Einflussgrößen der Maillard-Reaktion


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TESTE DEIN WISSEN


pH-Wert 

Temperatur

Konzentration

Struktur

Aminosäuren wie Lysin, Tryptophan u. Histidin reagieren besonders schnell, wobei die Reaktion an der freien ε-Amino-Gruppe des Lysins besonders begünstigt ist.

Pentosen sind als kleinere Moleküle reaktiver als Hexosen, Di-od. Oligosaccharide




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Q:

Wie werden Aminosäuren eingeteilt ?

A:


Neutrale AS: Glycin, Alanin
Verzweigtkettige AS: Valin, Leucin, Isoleucin 

Hydroxy-AS: Serin, Threonin
Schwefelhaltige AS: Cystein, Methionin 

Aromatische AS: Phenylalanin, Tryosin, Trypotphan

 Heterocyclische AS: Prolin, Hydroxyprolin, Histidin 

Saure AS: Asparaginsäure, Glutaminsäure

 Basische AS: Lysin, Arginin


Q:

Welche Aminosäuren sind essentiell ?


A:


Valin, Leucin, Isoleucin, Lysin,
Threonin,
Methionin, Phenylalanin, Tryptophan


Q:

Durch welche Faktoren kann die Denaturierung beeinflusst werden ?

A:


Die Denaturierung kann durch alle Einflüsse verursacht werden, die Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen oder hydrophobe Bindungen lösen.


Irreversible Denaturierungen werden durch organische Lösungsmittel, durch Harnstoff und Guanidinlösungen ausgelöst
Stark denaturierend wirken auch extreme Kälte und v.a. Hitze
Grundsätzlich sind Proteine umso hitzeempfindlicher je höher ihr Molekulargewicht und je mehr elektrische Ladungen sie tragen


Q:

Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

A:


Sphäroproteine
Globuläre Eiweisse
Kugelförmige Tertiärstruktur, z. Bsp. Serumalbumin und –globulin

Skleroproteine
Besitzen Faserstruktur, Aufbau von Gerüstsubstanz Wasserunlöslich, z. Bsp. Kreatin, Kollagen

Proteide
Zusammengesetzte Eiweiße
Lipoproteide, Metalloproteide, Phosphoproteide, Nucleoproteide


Q:

Welche Eigenschaft haben Aminosäuren ?

A:


Als Feststoffe und in neutralen wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren als Zwitterionen vor  --> 

Aminogruppe protoniert 

Carboxygruppe ist deprotoniert. 

Diese Eigenschaft führt zu der in der Regel guten Löslichkeit von Aminosäuren in Wasser.


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Q:

Was ist eine Denaturierung ?

A:

Reversible oder irreversible  Änderung der nativen Konfirmation des Proteins



Sie führt bei Enzymen und Proteohormonen zum Verlust der biologischen Eigenschaft.


Q:

Was ist der Unterschied zwischen einer Peptid- und einer Amidbindung ?

A:

Jede Peptidbindung ist eine Amidbindung, jedoch ist nicht jede Amidbindung eine Peptidbindung  

Q:

Welche Aminosäuren sind besonders empfindlich für die Denaturierung ? 

A:


Erhitzt man Proteine auf höhere Temperaturen, etwa 120°C, wie bei der Hitzesterilisierung, so werden auch chemische Veränderungen deutlich
Besonders empfindlich sind die schwefelhaltigen Aminosäuren
Sehr starken Abbau erleidet die essentielle Aminosäure Lysin, deren Aminogruppe in ε-Stellung aus dem Proteinverband herausragt und von reduzierenden Zuckern und N-Glykosid-Bildung mit anschließender Amadori-Umlagerung angegriffen wird. Auf diese Weise wird beim Erhitzen von Milch oder Milchpulver ein Teil des Lysins aus dem Casein an Milchzuckergebunden

Die entstanden Verbindung ist für die Verdauung nicht mehr verfügbar und die biologische Wertigkeit des Eiweiß wird gemindert


Q:

Wie entsteht die Maillard-Reaktion ?

A:


Entsteht durch das Erhitzen eines Gemisches von D-Glucose und Glycin (reduzierenden Zucker und Aminosäure); in deren Verlauf entsteht unter CO2-Abspaltung ein brauner Niederschlag, bei dem die  charakteristischen Aromastoffen freigesetzt werden.



Q:

Bei welchen LM findet eine Maillard Reaktion statt ?

A:


Beim Braten von Fleisch, Backen von Brot und, Rösten von Kaffee


Q:

Nenne die Enzymklassen 

A:

Transferasen 

Synthasen ,Syntheasen

Oxioreduktasen 

Lyasen 

Ligasen 

Isomerasen 

Hydrolyasen

Q:


Einflussgrößen der Maillard-Reaktion


A:


pH-Wert 

Temperatur

Konzentration

Struktur

Aminosäuren wie Lysin, Tryptophan u. Histidin reagieren besonders schnell, wobei die Reaktion an der freien ε-Amino-Gruppe des Lysins besonders begünstigt ist.

Pentosen sind als kleinere Moleküle reaktiver als Hexosen, Di-od. Oligosaccharide




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