biochemie at Fachhochschule Lübeck

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Holoenzym

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Einfluss des Wassergehaltes

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Endo-1,3(4)-beta-D-Glucanase

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Lysozym + Nisin

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Wechselzahl

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Enzymatische Analyse

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Aktive Zentrum:

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Methoden zur Bestimmung von KM und VMax:

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Enzym-Substrat Komplex

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Michaelis-Menten-Modell:

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Wodurch Geschwindigkeits Erhöhung
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Enzymkinetik

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biochemie

Holoenzym
Enzyme mit cofaktor

biochemie

Einfluss des Wassergehaltes

minimal 0,2g H2O/ g Protein für enzymatische Aktivität erforderlich.

biochemie

Endo-1,3(4)-beta-D-Glucanase

Bei der Bierherstellung erhöhen ß-Glucane aus der Gerste die Viskosität der Würze, was die Filtration

erschwert. Durch eine enzymatische Endo-Hydrolyse lässt sich die Viskosität erniedrigen.

biochemie

Lysozym + Nisin

interagiert mit Zellwand gram + Bakterien – löst Mureinschicht auf
Anwendung: Haltbarmachung von Fleischzubereitungen, Salatdressing, Käsezubereitung

biochemie

Wechselzahl

entspricht k2, es gilt k2=  vmax / Et

Sie gibt die Anzahl von Substratmolekülen an, die – bei vollständiger Sättigung des Enzyms mit Substrat – pro Zeiteinheit in das Produkt umgewandelt wird.
Die maximale Effizienz eines Enzyms wird durch die Geschwindigkeit der diffusionskontrollierten Begegnung zwischen Enzym und Substrat bestimmt
Beispiel: Alkoholabbau
Aufgrund seines hohen KM-Wertes kann das Enzym nur bei hohen Acetaldehydkonzentrationen eine große Katalysegeschwindigkeit erreichen. Folglich wird weniger Acetaldehyd in Acetat umgewandelt, der überschüssige Acetaldehyd geht ins Blut über und verursacht die o.g. Symptome.
Methoden zur Bestimmung von KM und VMax:

biochemie

Enzymatische Analyse

Bestimmung von Bestandteilen in Lebensmitteln, die Substrate oder Inhibitoren von Enzymen sein können, als auch zur Bestimmung der Enzymaktivität

biochemie

Aktive Zentrum:

Region, die das Substrat und ggf. den Cofaktor bindet und katalytische Gruppen (Aminosäuren die bei Trennung und Zusammenfügen von Bindungen involviert sind) bereitstellt.

Generelle Aussagen:

1. Ist eine dreidimensionale Spalte, die aus Gruppen verschiedener Abschnitte der Aminosäuresequenz gebildet wird.

2. Das aktive Zentrum stellt nur einen relativ kleinen Teil des Gesamtenzyms dar – zusätzliche AS dienen als Gerüst

3. Aktive Zentren schaffen ganz besondere Mikroumgebungen. Spalte i.d.R. für Wasser unzugänglich. Durch unpolare Umgebung werden Substratbindung und Katalyse begünstigt

4. Bindungen über elektrostatische Wechselwirkungen, Wasserstoffbrücken, van-der-Waals-Kräfte und hydrophobe Wechselwirkungen.

5. Substratbindung von Atomstruktur des aktiven Zentrums abhängig, da Wechselwirkungen nur kurze Reichweite haben ist ein enger Kontakt erforderlich.

 Induced fit: dynamische Veränderung des aktiven Zentrums an das Substrat 

biochemie

Methoden zur Bestimmung von KM und VMax:

1. Aus verschiedenen Substratkonzentrationen gemessenen Katalysegeschwindigkeiten ableiten
2. Kehrwert Bildung: - doppeltreziprokes Diagramm – Werte ablesbar

biochemie

Enzym-Substrat Komplex

Bezeichnung für einen Komplex, der sich bei einer enzymkatalysierten Reaktion vorübergehend, durch Bindung des Substrats an das aktive Zentrum des Enzyms (hochselektiv), ausbildet.

biochemie

Michaelis-Menten-Modell:

Bei der Katalyse wird ein spezifischer ES-Komplex als Zwischenprodukt gebildet.

biochemie

Wodurch Geschwindigkeits Erhöhung
Herabsetzen des Übergangszustandes

biochemie

Enzymkinetik

Untersuchung der Geschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen.
Wie viel Produkt als Funktion der Zeit gebildet wird. Irgendwann keine Zunahme von Produkt mehr

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