Biochemie 1, Altfragen at Fachhochschule Campus Wien | Flashcards & Summaries

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Lernmaterialien für Biochemie 1, Altfragen an der Fachhochschule Campus Wien

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TESTE DEIN WISSEN

Nennen Sie das wichtigste aktivierte Carriermolekül, mit dessen Hilfe chemische Energie in der Zelle übertragen wird. Beschreiben Sie die Funktion dieses Moleküls in der Energiekopplung. (3 Punkte)

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TESTE DEIN WISSEN

ATP wichtigstes, speichert frei werdende chem. Energie bei katabolem Metabolismus: Energie aus Nahrung (exergon) für ATP-Synthese aus ADP + org. P (endergon) genutzt, würde sonst als Wärmeenergie verloren gehen, ATP übertragt dann über Hydrolyse gespeicherte chem. Energie, so werden Biomoleküle anabol synthetisiert

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TESTE DEIN WISSEN

Wie können AS modifiziert werden und was bewirken diese Modifikationen? Nennen Sie zwei Beipiele für modifizierte AS. (5 Punkte)

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TESTE DEIN WISSEN

AS werden posttranslational nach Biosynthese der Proteine modifiziert, was zu neuen Eigenschaften führen kann, typische chemische Veränderungen: Hydroxilierung, Carboxylierung, Glycosylierung, Phosphorylierung, können Aktivität von Proteinen erhöhen oder schwächen

Bsp.: Selenocystein und Hydroxyprolin (in Kollagen, Synthese von Vitamin C abhängig)

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Was versteht man unter Bild-Spiegelbild Isomerie? Wie nennt man solche Isomere? In welcher charakteristischen chemischen Eigenschaft unterscheiden sich diese stereoisomeren Moleküle? (4 Punkte)

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TESTE DEIN WISSEN

Enantiomere sind Bild-Spiegelbild-Isomere, haben chirales C-Atom (C mit 4 diversen Substituenten), lassen ihr Bild und Spiegelbild nicht zur Deckung bringen weil Atome zwar gleiche Verknüpfung aber andere räumliche Struktur haben, gehören zu Stereoisomeren → Konfigurationsisomere, Unterschied: sind optisch aktiv und drehen linear polarisiertes Licht in entgegengesetzte Richtungen → Drehung im Uhrzeigersinn (mit Blick auf Lichtquelle) = rechtsdrehend, D- bzw. (+)-Isomer; Drehung gegen Uhrzeigersinn = linksdrehend, L- bzw. (-)-Isomer

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Welche Eigenschaften des Wassers sind dafür verantwortlich, dass Wasser sowohl Kationen als auch Anionen hydratisiert? Welche nicht-kovalenten WW spielen bei der Lösung mit hydrophilen Verbindungen in Wasser eine Rolle? Was geschieht mit unpolaren Verbindungen im Wasser und warum? (4 Punkte)

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hat Dipol-Moment und kann vier H-Bindungen eingehen, am O negative Partialladung (PL), am H positive, negative PL kann Kationen hydratisieren und positive Anionen, Ion-Dipol-WW und Anziehungskräfte zwischen Anion&Kation spielen eine Rolle (ionische Anziehung durch Hydrathülle geschwächt)

Hydrophile Substanzen in H2O gelöst weil H-Brücken & Ion-Dipol & Dipol-Dipol-Kräfte

Unpolare & amphipatische Substanzen aggregieren in H2O, weil keine der vorherigen Bindungen eingehen

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Was geschieht bei der Denaturierung von Proteinen? Nennen Sie mindestens zwei Methoden zur Denaturierung von Proteinen. Welche zwei Arten der Denaturierung gibt es und was zeichnet beide Arten aus? (4 Punkte)

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TESTE DEIN WISSEN

Proteine entfalten sich aus aktiver/nativer Form in inaktive Form, Methoden: Thermisch (Erhöhen der Temperatur), Erhöhung der Drucks

Arten: Reversibel → Rückfaltung in native Form möglich (meist kl. Proteine), Irreversibel → Rückfaltung nicht mehr möglich, da Proteine miteinander interagieren = es entsteht unlösliches Präzipitat

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Was wird durch das Ramachandran-Diagramm beschrieben? Auf welchen Annahmen basiert das Ramachandran-Diagramm und wodurch wird es beeinflusst? (4 Punkte)

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Beschreibt die erlaubten 𝜙/𝜓 Winkel für individuelle AAs in einer Polipeptidkette und zeigt dass viele Kombis der Winkel wegen sterischer Hinderung (= Beeinflussung) nicht erlaubt, Annahmen: starre Peptidbindung und hartes Kugelmodell für Atome

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Nennen Sie wichtige Eigenschaften einer 𝛼-Helix. Welche intramolekularen Bindungen sind charakteristisch für eine 𝛼-Helix? Wo liegen die Seitenketten bei einer 𝛼-Helix? (4 Punkte)

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- rechtsgängig & schraubenförmig

- Seitenketten ragen nach außen (phi = - 57° und psi = -47°)

- Ganghöhe: 5.4 Å

- 3.6 Reste pro Umdrehung

- Anstieg per Rest: 1.5 Å

- Sauerstoff der C=O Gruppe des i-ten Aminosäurerests Kette hinaufgehend mit Amid-Proton des (i+4)-ten Aminosäurerests eine H-Brücke

- bildet Makrodipol aus, alle H-Brücken (sind abgesättigt außer an Enden) schauen in selbe Richtung = am N-Terminus positiver und am C-Terminus negativer Pol

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TESTE DEIN WISSEN

Nennen Sie Eigenschaften von faserförmigen (fibrillären) Proteinen und nennen Sie zwei Beispiele für faserförmige Proteine. (5 Punkte)

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- starr und ausgedehnt (stabartig)

- keine/kaum Löslichkeit in H2O und Salzlösungen, weil hoher Anteil an hydrphoben AS und/oder kovalente Vernetzungen (Crosslinks)

- lange Achse 10x länger als kurze Achse

- hauptsächlich Sekundärstrukturelemente, kaum/keine Tertiärstruktur, kann hohe Organisationsgrade annehmen

- Struktur ist Funktion - im Allgemeinen keine Enzyme: als Strukturmatrix schützend/verbindend/tragend in Organismen (Haut, Sehnen, Knochen), bewegende Funktion im Muskel, Cilien

Bsp.: Keratin, Kollagen


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TESTE DEIN WISSEN

Was versteht man unter der Quartärstruktur von Proteinen und was wird durch die Quartärstruktur beschrieben? Nennen Sie min. zwei Gründe dafür, warum Proteine Quartärstrukturen einnehmen. (4 Punkte)

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Definiert Konformation eines multimeren Proteins, beschreibt Anzahl und relative Anordnung der Untereinheiten in multimeren Proteinen und wie sie miteinander reagieren, Interaktion:

- zwischen identischen Untereinheiten oder ungleichen Proteinen

- symmetrisch oder unsymmetrisch

- langlebig oder transient (kurzlebig)

Gründe:

- Manche Proteine erst nach Assoziation zu Oligomeren stabil (z.B. Begraben hydrophober Bereiche an den Grenzflächen zwischen Untereinheiten)

- Möglichkeit der Kommunikation (Kooperativität von Untereinheiten, z.B. Hämoglobin)

- Funktion erfordert häufig Assoziation zu Oligomeren

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Erklären Sie den Begriff Entropie (S). Geben Sie den Zusammenhang zwischen ΔSuniversum zu ΔSsystem und ΔSumgebung in einer Gleichung an. Was geschieht mit der Entropie des Universums bei spontan ablaufenden Prozessen? Nennen Sie Beispiele von physiko-chemischen Prozessen, durch die die Entropie verändert werden kann. (5 Punkte)

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S = Maß der Unordnung in einem System, ΔSuniversum = ΔSsystem + ΔSumgebung >0, bei spontan ablaufenden Reaktionen nimmt die Unordnung/Entropie des Universums immer zu, Prozesse:

- Schmelzen

- Verdampfen

- Lösen von Stoffen

- Partikel hinzufügen

- Energie hinzufügen

- Volumen vergrößern

- Moleküle zersetzen

- Lineares Polymer aufrollen lassen

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Was hat die von Linus Paulin und Robert B. Corey durchgeführte Röntgenstrukturanalyse von Kristallen kleiner Peptide gezeigt? Wie ließen sich die erzielten Ergebnisse interpretieren? Wie bezeichnet man diese Struktur? (5 Punkte)

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- dass Peptidbindung starr und planar ist

- dass die C=O Bindung in der Peptidbindung länger als jene von gewöhnlichen Aldehyden und Ketonen ist

- dass die N-C Bindung der Peptidbindung kürzer als eine normale N-C Bindung, aber länger als eine C=N Bindung ist

Interpretation: Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungscharakter, (weil sp2 Hybridisierung des N der C-N Bindung und Delokalisation des Elektronenpaares des Stickstoffs zum Carbonylsauerstoff) = es entsteht Resonanzhybrid von zwei mesomeren Grenzstrukturen

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Es gibt 2 Interpretationsmöglichkeiten der freien Enthalpie ΔG. Erklären Sie die beiden Interpretationen. Wie werden die Reaktionen genannt und was bedeutet es (nach beiden Interpretationsmöglichkeiten), wenn ΔG<0, ΔG>0 und ΔG=0 ist? (8 Punkte)

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TESTE DEIN WISSEN

ΔG = ΔH - ΔST


1. Freie Enthalpie als Maß, wie spontan Reaktion abläuft:

ΔG<0 → exergon: Reaktion läuft spontan ab in Richtung stöchiometrischer Reaktionsgleichung

ΔG>0 → endergon: Reaktion läuft in die umgekehrte Richtung spontan ab

ΔG=0 im Gleichgewicht: keine Netto-Veränderung


2. Negativer Wert der Änderung der freien Enthalpie gibt maximale Arbeit an, die spontan ablaufender Prozess leisten kann:

ΔG<0 → exergon: kann maximale Arbeit vom Betrag ΔG verrichten

ΔG>0 → endergon: ΔG = min. Energiebetrag, der von außen in Reaktion geführt werden muss, damit sie erzwungenermaßen in die angeschrieben Richtung läuft

ΔG=0 im Gleichgewicht: keine Arbeit

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Beispielhafte Karteikarten für deinen Biochemie 1, Altfragen Kurs an der Fachhochschule Campus Wien - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Nennen Sie das wichtigste aktivierte Carriermolekül, mit dessen Hilfe chemische Energie in der Zelle übertragen wird. Beschreiben Sie die Funktion dieses Moleküls in der Energiekopplung. (3 Punkte)

A:

ATP wichtigstes, speichert frei werdende chem. Energie bei katabolem Metabolismus: Energie aus Nahrung (exergon) für ATP-Synthese aus ADP + org. P (endergon) genutzt, würde sonst als Wärmeenergie verloren gehen, ATP übertragt dann über Hydrolyse gespeicherte chem. Energie, so werden Biomoleküle anabol synthetisiert

Q:

Wie können AS modifiziert werden und was bewirken diese Modifikationen? Nennen Sie zwei Beipiele für modifizierte AS. (5 Punkte)

A:

AS werden posttranslational nach Biosynthese der Proteine modifiziert, was zu neuen Eigenschaften führen kann, typische chemische Veränderungen: Hydroxilierung, Carboxylierung, Glycosylierung, Phosphorylierung, können Aktivität von Proteinen erhöhen oder schwächen

Bsp.: Selenocystein und Hydroxyprolin (in Kollagen, Synthese von Vitamin C abhängig)

Q:

Was versteht man unter Bild-Spiegelbild Isomerie? Wie nennt man solche Isomere? In welcher charakteristischen chemischen Eigenschaft unterscheiden sich diese stereoisomeren Moleküle? (4 Punkte)

A:

Enantiomere sind Bild-Spiegelbild-Isomere, haben chirales C-Atom (C mit 4 diversen Substituenten), lassen ihr Bild und Spiegelbild nicht zur Deckung bringen weil Atome zwar gleiche Verknüpfung aber andere räumliche Struktur haben, gehören zu Stereoisomeren → Konfigurationsisomere, Unterschied: sind optisch aktiv und drehen linear polarisiertes Licht in entgegengesetzte Richtungen → Drehung im Uhrzeigersinn (mit Blick auf Lichtquelle) = rechtsdrehend, D- bzw. (+)-Isomer; Drehung gegen Uhrzeigersinn = linksdrehend, L- bzw. (-)-Isomer

Q:

Welche Eigenschaften des Wassers sind dafür verantwortlich, dass Wasser sowohl Kationen als auch Anionen hydratisiert? Welche nicht-kovalenten WW spielen bei der Lösung mit hydrophilen Verbindungen in Wasser eine Rolle? Was geschieht mit unpolaren Verbindungen im Wasser und warum? (4 Punkte)

A:

hat Dipol-Moment und kann vier H-Bindungen eingehen, am O negative Partialladung (PL), am H positive, negative PL kann Kationen hydratisieren und positive Anionen, Ion-Dipol-WW und Anziehungskräfte zwischen Anion&Kation spielen eine Rolle (ionische Anziehung durch Hydrathülle geschwächt)

Hydrophile Substanzen in H2O gelöst weil H-Brücken & Ion-Dipol & Dipol-Dipol-Kräfte

Unpolare & amphipatische Substanzen aggregieren in H2O, weil keine der vorherigen Bindungen eingehen

Q:

Was geschieht bei der Denaturierung von Proteinen? Nennen Sie mindestens zwei Methoden zur Denaturierung von Proteinen. Welche zwei Arten der Denaturierung gibt es und was zeichnet beide Arten aus? (4 Punkte)

A:

Proteine entfalten sich aus aktiver/nativer Form in inaktive Form, Methoden: Thermisch (Erhöhen der Temperatur), Erhöhung der Drucks

Arten: Reversibel → Rückfaltung in native Form möglich (meist kl. Proteine), Irreversibel → Rückfaltung nicht mehr möglich, da Proteine miteinander interagieren = es entsteht unlösliches Präzipitat

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Q:

Was wird durch das Ramachandran-Diagramm beschrieben? Auf welchen Annahmen basiert das Ramachandran-Diagramm und wodurch wird es beeinflusst? (4 Punkte)

A:

Beschreibt die erlaubten 𝜙/𝜓 Winkel für individuelle AAs in einer Polipeptidkette und zeigt dass viele Kombis der Winkel wegen sterischer Hinderung (= Beeinflussung) nicht erlaubt, Annahmen: starre Peptidbindung und hartes Kugelmodell für Atome

Q:

Nennen Sie wichtige Eigenschaften einer 𝛼-Helix. Welche intramolekularen Bindungen sind charakteristisch für eine 𝛼-Helix? Wo liegen die Seitenketten bei einer 𝛼-Helix? (4 Punkte)

A:

- rechtsgängig & schraubenförmig

- Seitenketten ragen nach außen (phi = - 57° und psi = -47°)

- Ganghöhe: 5.4 Å

- 3.6 Reste pro Umdrehung

- Anstieg per Rest: 1.5 Å

- Sauerstoff der C=O Gruppe des i-ten Aminosäurerests Kette hinaufgehend mit Amid-Proton des (i+4)-ten Aminosäurerests eine H-Brücke

- bildet Makrodipol aus, alle H-Brücken (sind abgesättigt außer an Enden) schauen in selbe Richtung = am N-Terminus positiver und am C-Terminus negativer Pol

Q:

Nennen Sie Eigenschaften von faserförmigen (fibrillären) Proteinen und nennen Sie zwei Beispiele für faserförmige Proteine. (5 Punkte)

A:

- starr und ausgedehnt (stabartig)

- keine/kaum Löslichkeit in H2O und Salzlösungen, weil hoher Anteil an hydrphoben AS und/oder kovalente Vernetzungen (Crosslinks)

- lange Achse 10x länger als kurze Achse

- hauptsächlich Sekundärstrukturelemente, kaum/keine Tertiärstruktur, kann hohe Organisationsgrade annehmen

- Struktur ist Funktion - im Allgemeinen keine Enzyme: als Strukturmatrix schützend/verbindend/tragend in Organismen (Haut, Sehnen, Knochen), bewegende Funktion im Muskel, Cilien

Bsp.: Keratin, Kollagen


Q:

Was versteht man unter der Quartärstruktur von Proteinen und was wird durch die Quartärstruktur beschrieben? Nennen Sie min. zwei Gründe dafür, warum Proteine Quartärstrukturen einnehmen. (4 Punkte)

A:

Definiert Konformation eines multimeren Proteins, beschreibt Anzahl und relative Anordnung der Untereinheiten in multimeren Proteinen und wie sie miteinander reagieren, Interaktion:

- zwischen identischen Untereinheiten oder ungleichen Proteinen

- symmetrisch oder unsymmetrisch

- langlebig oder transient (kurzlebig)

Gründe:

- Manche Proteine erst nach Assoziation zu Oligomeren stabil (z.B. Begraben hydrophober Bereiche an den Grenzflächen zwischen Untereinheiten)

- Möglichkeit der Kommunikation (Kooperativität von Untereinheiten, z.B. Hämoglobin)

- Funktion erfordert häufig Assoziation zu Oligomeren

Q:

Erklären Sie den Begriff Entropie (S). Geben Sie den Zusammenhang zwischen ΔSuniversum zu ΔSsystem und ΔSumgebung in einer Gleichung an. Was geschieht mit der Entropie des Universums bei spontan ablaufenden Prozessen? Nennen Sie Beispiele von physiko-chemischen Prozessen, durch die die Entropie verändert werden kann. (5 Punkte)

A:

S = Maß der Unordnung in einem System, ΔSuniversum = ΔSsystem + ΔSumgebung >0, bei spontan ablaufenden Reaktionen nimmt die Unordnung/Entropie des Universums immer zu, Prozesse:

- Schmelzen

- Verdampfen

- Lösen von Stoffen

- Partikel hinzufügen

- Energie hinzufügen

- Volumen vergrößern

- Moleküle zersetzen

- Lineares Polymer aufrollen lassen

Q:

Was hat die von Linus Paulin und Robert B. Corey durchgeführte Röntgenstrukturanalyse von Kristallen kleiner Peptide gezeigt? Wie ließen sich die erzielten Ergebnisse interpretieren? Wie bezeichnet man diese Struktur? (5 Punkte)

A:

- dass Peptidbindung starr und planar ist

- dass die C=O Bindung in der Peptidbindung länger als jene von gewöhnlichen Aldehyden und Ketonen ist

- dass die N-C Bindung der Peptidbindung kürzer als eine normale N-C Bindung, aber länger als eine C=N Bindung ist

Interpretation: Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungscharakter, (weil sp2 Hybridisierung des N der C-N Bindung und Delokalisation des Elektronenpaares des Stickstoffs zum Carbonylsauerstoff) = es entsteht Resonanzhybrid von zwei mesomeren Grenzstrukturen

Q:

Es gibt 2 Interpretationsmöglichkeiten der freien Enthalpie ΔG. Erklären Sie die beiden Interpretationen. Wie werden die Reaktionen genannt und was bedeutet es (nach beiden Interpretationsmöglichkeiten), wenn ΔG<0, ΔG>0 und ΔG=0 ist? (8 Punkte)

A:

ΔG = ΔH - ΔST


1. Freie Enthalpie als Maß, wie spontan Reaktion abläuft:

ΔG<0 → exergon: Reaktion läuft spontan ab in Richtung stöchiometrischer Reaktionsgleichung

ΔG>0 → endergon: Reaktion läuft in die umgekehrte Richtung spontan ab

ΔG=0 im Gleichgewicht: keine Netto-Veränderung


2. Negativer Wert der Änderung der freien Enthalpie gibt maximale Arbeit an, die spontan ablaufender Prozess leisten kann:

ΔG<0 → exergon: kann maximale Arbeit vom Betrag ΔG verrichten

ΔG>0 → endergon: ΔG = min. Energiebetrag, der von außen in Reaktion geführt werden muss, damit sie erzwungenermaßen in die angeschrieben Richtung läuft

ΔG=0 im Gleichgewicht: keine Arbeit

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