Biochemie at Albert-Ludwigs-Universität Freiburg | Flashcards & Summaries

Lernmaterialien für Biochemie an der Albert-Ludwigs-Universität Freiburg

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TESTE DEIN WISSEN

Warum sind die konservierten Sequenzmotive im Kollagen so wichtig für die Festigkeit?

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TESTE DEIN WISSEN

Glycin kann nahe anlagern (kein Rest) & somit H-Brücken ausbilden

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TESTE DEIN WISSEN

Diskutieren Sie die Rolle von Vitamin C für die Bildung von Kollagenfasern.

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TESTE DEIN WISSEN

Cofaktor: Prolyl-Hydroxylase ->Quervernetzung der Hydroxyprolins ->Stabilität

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TESTE DEIN WISSEN

Der molekulare Aufbau von Seide unterscheidet sich fundamental von dem von Keratin und Kollagen. Warum sind Seidenfasern nicht dehnbar?

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TESTE DEIN WISSEN

ß-Faltblatt, Aufbau wie Klettverschluss über Alaninreste verbunden, feste Strukturen, in die Länge nicht dehnbar

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TESTE DEIN WISSEN

Zählen Sie Eigenschaften auf, die Enzyme als Katalysatoren auszeichnen.

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TESTE DEIN WISSEN

wird nicht verbraucht, verschnellert die Reaktion

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TESTE DEIN WISSEN

Was passiert, wenn Sie gereinigte Carboanhydrase in eine Flasche Mineralwasser (mit Blubberbläschen) geben? Überlegen Sie sich dazu auch, warum ich diesen Ausdruck
wähle. Wie können Sie zeigen, was da passiert?

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TESTE DEIN WISSEN

Blubberbläschen = entweichendes CO2 

Carboanhydrase -> CO2 +H2O -> HCO3- (aq) -> beim Öffnen kein Zischen da gelöst

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TESTE DEIN WISSEN

Versuchen Sie zu beschreiben, wie ein Enzym den Übergangszustand einer Reaktion stabilisieren kann.

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TESTE DEIN WISSEN

es bindet den Übergangszustand -> verzerrt Substrat evtl so das die Reaktion besser stattfinden kann

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TESTE DEIN WISSEN

Betrachten Sie folgende Reaktionsgleichung, katalysiert durch das Enzym Hexokinase:
Glucose + ATP ⎯→ Glucose-6-Phosphat + ADP + H2O
Lässt sich diese Reaktion mit der MM-Kinetik gut und korrekt beschreiben? Was spricht dafür, was dagegen?

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TESTE DEIN WISSEN

ATP muss im großen Überfluss dazugegeben werden (-> kein Einfluss)

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TESTE DEIN WISSEN

Was ist allosterische Regulation?

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TESTE DEIN WISSEN

Inhibitoren oder Aktivatoren binden nicht am Aktivzentrum

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TESTE DEIN WISSEN

Was ist kompetitive Hemmung?

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TESTE DEIN WISSEN

v Max bleibt gleich 

KM verändert sich

I konkurriert mit S um E

typisch allosterisch

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TESTE DEIN WISSEN

Beschreiben Sie das gemeinsame Wirkprinzip proteolytisch aktiver Proteine in eigenen Worten.

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TESTE DEIN WISSEN

Spalten Peptidbindungen durch Hydrolyse (Wasser nicht nukleophil genug)

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TESTE DEIN WISSEN

n der katalytischen Triade der Serinproteasen kommt jedem der drei konservierten Reste eine besondere Rolle zu. Beschreiben Sie diese Rollen.

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TESTE DEIN WISSEN

ASP: e- Dichte

Histidin : Übermittler

Serin: O- Aktivierung stärker polarisiert, nukleophiler Angriff

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TESTE DEIN WISSEN

Nennen Sie drei Eigenschaften, die Faserproteine auszeichnen.

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TESTE DEIN WISSEN

hydrophob, zugfest, große Strukturen

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Q:

Warum sind die konservierten Sequenzmotive im Kollagen so wichtig für die Festigkeit?

A:

Glycin kann nahe anlagern (kein Rest) & somit H-Brücken ausbilden

Q:

Diskutieren Sie die Rolle von Vitamin C für die Bildung von Kollagenfasern.

A:

Cofaktor: Prolyl-Hydroxylase ->Quervernetzung der Hydroxyprolins ->Stabilität

Q:

Der molekulare Aufbau von Seide unterscheidet sich fundamental von dem von Keratin und Kollagen. Warum sind Seidenfasern nicht dehnbar?

A:

ß-Faltblatt, Aufbau wie Klettverschluss über Alaninreste verbunden, feste Strukturen, in die Länge nicht dehnbar

Q:

Zählen Sie Eigenschaften auf, die Enzyme als Katalysatoren auszeichnen.

A:

wird nicht verbraucht, verschnellert die Reaktion

Q:

Was passiert, wenn Sie gereinigte Carboanhydrase in eine Flasche Mineralwasser (mit Blubberbläschen) geben? Überlegen Sie sich dazu auch, warum ich diesen Ausdruck
wähle. Wie können Sie zeigen, was da passiert?

A:

Blubberbläschen = entweichendes CO2 

Carboanhydrase -> CO2 +H2O -> HCO3- (aq) -> beim Öffnen kein Zischen da gelöst

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Q:

Versuchen Sie zu beschreiben, wie ein Enzym den Übergangszustand einer Reaktion stabilisieren kann.

A:

es bindet den Übergangszustand -> verzerrt Substrat evtl so das die Reaktion besser stattfinden kann

Q:

Betrachten Sie folgende Reaktionsgleichung, katalysiert durch das Enzym Hexokinase:
Glucose + ATP ⎯→ Glucose-6-Phosphat + ADP + H2O
Lässt sich diese Reaktion mit der MM-Kinetik gut und korrekt beschreiben? Was spricht dafür, was dagegen?

A:

ATP muss im großen Überfluss dazugegeben werden (-> kein Einfluss)

Q:

Was ist allosterische Regulation?

A:

Inhibitoren oder Aktivatoren binden nicht am Aktivzentrum

Q:

Was ist kompetitive Hemmung?

A:

v Max bleibt gleich 

KM verändert sich

I konkurriert mit S um E

typisch allosterisch

Q:

Beschreiben Sie das gemeinsame Wirkprinzip proteolytisch aktiver Proteine in eigenen Worten.

A:

Spalten Peptidbindungen durch Hydrolyse (Wasser nicht nukleophil genug)

Q:

n der katalytischen Triade der Serinproteasen kommt jedem der drei konservierten Reste eine besondere Rolle zu. Beschreiben Sie diese Rollen.

A:

ASP: e- Dichte

Histidin : Übermittler

Serin: O- Aktivierung stärker polarisiert, nukleophiler Angriff

Q:

Nennen Sie drei Eigenschaften, die Faserproteine auszeichnen.

A:

hydrophob, zugfest, große Strukturen

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